Si propone la produzione di prodotti alimentari “gliadin-free” come sostitutivi dei prodotti “gluten-free”, attualmente in uso, in modo che i soggetti celiaci possano usufruire di alimenti non immunogenici e che allo stesso tempo mantengano le proprietà organolettiche dei normali prodotti contenenti glutine.
La celiachia è una malattia autoimmune mediata da principalmente da linfociti T, linfociti B e cellule dell'immunità innata tra cui macrofagi e cellule NK e tale risposta autoimmune è innescata da una risposta infiammatoria a sua volta indotta da un componente proteico del glutine che è l'α-gliadina. Il glutine è una miscela di due tipi di proteine che sono le gliadine e le glutenine; le gliadine sono caratterizzate dalla presenza di ponti disolfuro, sono responsabili dell’estensibilità e viscosità della pasta ed esistono diversi tipi di gliadine che sono state classificate in 4 gruppi: ω5-gladine, che costituiscono il 3–6% delle proteine totali del glutine; ω1,2-gliadine, che costituiscono il 4–7% delle proteine totali del glutine; α/β-gliadine, che costituiscono il 28–33% delle proteine totali del glutine; γ-gliadine, che costituiscono il 23–31% delle proteine totali del glutine. La risposta infiammatoria, alla base della risposta autoimmune che caratterizza la celiachia, è dovuta, come suddetto, al riconoscimento di peptidi immunogenici derivanti dall'α-gliadina: dopo l'ingestione del glutine contenuto negli alimenti, l'α-gliadina viene parzialmente degradata da enzimi digestivi in oligopeptidi che sono resistenti ad ulteriore proteolisi; questi oligopeptidi devono la loro resistenza alle proteasi, all'elevata presenza di motivi PQ (prolina-glutammina) e, attraversate le giunzioni aderenti tra le cellule dell'epitelio intestinale, vengono fagocitati dai macrofagi tissutali che attivano la risposta infiammatoria. Il trattamento della celiachia ad oggi prevede di seguire una dieta senza glutine per tutta la vita ed è l'unica terapia valida. Poiché però la risposta autoimmune è innescata da una risposta infiammatoria dovuta agli oligopeptidi derivanti dall'α-gliadina, è possibile eliminare dal glutine le gliadine di tipo α, così da produrre alimenti gliadin-free che mantengano le proprietà di viscosità ed estensibilità tipiche del glutine, ma privi della componente immunogenica; in particolare quello che proponiamo è di creare una pianta OGM, in cui vengono silenziati i geni codificanti per le gliadine di tipo α. Nel caso in cui il silenziamento dei geni per le gliadine di tipo α comportasse la perdita del corretto folding da parte del glutine e di conseguenza delle proprietà di quest'ultimo, è possibile sovraesprimere i geni codificanti per gli altri tipi di gliadine presenti nel glutine; per capire in che percentuale e quali altri tipi di gliadine è necessario sovraesprimere si possono usare dei metodi bioinformatici che permettono di predire come variano il folding e le proprietà del glutine.